PUBMED - Citocromo b mitocondriale: evoluzione e struttura della proteina.8329437

1: Biochim Biophys Acta. 1993 Jul 26;1143(3):243-71.

Citocromo b mitocondriale: evoluzione e struttura della proteina.

Esposti MD, De Vries S, Crimi M, Ghelli A, Patarnello T, Meyer A.

Dipartimento di Biologia, Università of Bologna, Italia.

Il citocromo b è la centrale subunità catalitica riducente del chinolo: il citocromo c o plastocianina ossidoriduttasi. E' coinvolto nel legame chinone substrato ed è responsabile per il trasferimento di elettroni transmembranico la cui energia riducente è convertita in una forza protonomotrice. Il citocromo b contiene anche i siti ai quali si legano i vari inibitori e chinone antagonisti e, conseguentemente, inibiscono l'ossidoriduttasi. Qui sono presentate dieci prime parziali sequenze del citocromo b e queste sono comparate con i dati delle sequenze da più di 800 specie per una dettagliata analisi delle naturali variazioni nella proteina. Queste informazioni sulle sequenze sono state usate per prevedere alcuni aspetti della struttura della proteina, in particolare il ripiegamento dell'elica transmembrana e la localizzazione delle tasche del chinone e del emilegame. Abbiamo osservato che la sensibilità agli inibitori varia grandemente tra le specie. La comparazione delle titolazioni degli inibitori in combinazione con le analisi delle strutture primarie ci ha permesso di identificare gli amino acido residui nel citocromo b che possono essere coinvolti nel legame degli inibitori e, per estrapolazione, con il chinone/chinolo. L' informazione sui siti di legame per il chinone ottenuta per questa via, ci si aspettava essere sia complementare che supplementare a ciò che si otterrà nel futuro con la mutagenesi e la cristallografia a raggi X.

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